[صفحه اصلی ]   [Archive] [ English ]  
:: صفحه اصلي :: درباره نشريه :: آخرين شماره :: تمام شماره‌ها :: جستجو :: ثبت نام :: ارسال مقاله :: تماس با ما ::
بخش‌های اصلی
صفحه اصلی::
اطلاعات نشریه::
آرشیو مجله و مقالات::
برای نویسندگان::
برای داوران::
ثبت نام و اشتراک::
تماس با ما::
تسهیلات پایگاه::
بایگانی مقالات زیر چاپ::
فهرست داوران همکار::
::
جستجو در پایگاه

جستجوی پیشرفته
..
دریافت اطلاعات پایگاه
نشانی پست الکترونیک خود را برای دریافت اطلاعات و اخبار پایگاه، در کادر زیر وارد کنید.
..
ISSN
شاپای آنلاین: ISSN 2676-7309
شاپای چاپی: ISSN 2383-1367
..




 
..
:: دوره 6، شماره 1 - ( 1398 ) ::
جلد 6 شماره 1 صفحات 150-139 برگشت به فهرست نسخه ها
بررسی بیان و فعالیت ضد‌میکروبی پپتید‌های نوترکیب درماسپتین B1 در گیاهان تراریخت توتون
میترا خادمی ، فرهاد نظریان فیروزآبادی*
دانشگاه لرستان ، nazarian.f@lu.ac.ir
چکیده:   (10892 مشاهده)
اخیراً، روش‏‌های جدید به‌نژادی مولکولی و مهندسی‌ژنتیک برای غلبه بر محدویت‌های به‌نژادی سنتی در ایجاد گیاهان مقاوم به بیماری به‌وجود آمده‌اند. استفاده از پپتید‌های ضد‌میکروبی در تولید گیاهان تراریخت مقاوم به طیف گسترده‌ای از بیمارگر‌های گیاهی با موفقیت‌های فراوانی همراه بوده است. در میان تعداد زیادی از پپتید‌های ضد‌میکروبی، درماسپتین B1 یک پپتید ضد‌‌میکروبی کاتیونی به‌طول 31 اسید آمینه با خاصیت ضد‌میکروبی علیه طیف وسیعی از بیمارگر‌های بیماری‌زا می‌باشد. با هدف افزایش کارایی ضد‌میکروبی این پپتید، توالی کد‌کننده‌ی پپتید ضد‌میکروبی DrsB1 یک بار به انتهای N و بار دیگر به انتهای C توالی کد‌کننده‌ی دمین اتصال به کیتین ژن Avr4 قارچ کلادوسپوریوم فلاوم (Cladosporium fulvum) متصل و سامانه‌های ژنی (CBD-DrsB1 and DrsB1-CBD) به کمک روش اگروباکتری به ریزنمونه‌های برگی گیاه توتون منتقل گردیدند. با استفاده از واکنش‌های PCR، RT-PCR و SDS-PAGE به‌ترتیب حضور ترانسژن‌ها و بیان آن‌ها در گیاهان تراریخت توتون تأیید شد. فعالیت ضد‌میکروبی پپتید‌های نوترکیب استخراج شده علیه تعدادی از بیمارگر‌های گیاهی و انسانی مورد بررسی قرار گرفت. دو پپتید نوترکیب دارای اثرات بازدارندگی معنی‌داری (P ≤ 0.01) روی رشد و نمو قارچ‌های بیماری‌زا بودند. همچنین نتایج حاصل از آزمایش CFU نشان داد که پپتید‌های نوترکیب تولیدی گیاهان تراریخت، اثر ممانعت‌کننده نسبتا بالای روی این بیمارگر‌ها داشتند. پپتید نوترکیب CBD-DrsB1 دارای بیشترین اثر ضد‌باکتریایی، در حالی‌که پروتئین نوترکیب DrsB1-CBD از توانایی ضد‌قارچی بالاتری برخوردار بود. علاوه بر این، بیان پپتید نوترکیب DrsB1-CBD سبب افزایش مقاومت معنی‌داری علیه قارچ R.solani در مقایسه با قارچ .Pythium sp گردید. جالب توجه آن‌که، قارچ‌هایی با مقدار بیشتری از کیتین در دیواره سلولی نسبت به پپتید‌های نوترکیب آسیب‌پذیر‌تر بودند که این مسئله نشان می‌دهد پپتید‌های نوترکیب دارای تمایل بیشتری به کیتین دیواره سلولی هستند. به‌دلیل فعالیت ضد‌میکروبی بالا و جدید بودن پپتید‌های نوترکیب، می‌توان از این راهکار برای اولین بار، برای تولید ارقام مقاوم تراریخت محصولات زراعی علیه بیمارگر‌ها استفاده نمود. 

واژه‌های کلیدی: بیان ژن، بیمارگر‌ها، پپتید ضد‌میکروبی، دمین اتصال به کیتین، مهندسی‌ژنتیک
متن کامل [PDF 1150 kb]   (1664 دریافت)    
نوع مطالعه: پژوهشي | موضوع مقاله: ژنتیک مولکولی
فهرست منابع
1. Alibakhshi, A., Nazarian Firouzabadi, F. and Ismaili, A. (2018). Expression and antimicrobial activity analysis of a Dermaseptin B1 antibacterial peptide in tobacco hairy roots. Plant Protection (Scientific Journal of Agriculture), 41(3): 87-96 (In persion).
2. Barra, D. and Simmaco, M. (1995). Amphibian skin: a promising resource for antimicrobial peptides. Trends in Biotechnology, 13: 205-209. [DOI:10.1016/S0167-7799(00)88947-7]
3. Bradford, M.M. (1976). A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Analytical Biochemistry, 72: 248-254. [DOI:10.1016/0003-2697(76)90527-3]
4. Cao, H., Li, X. and Dong, X. (1998). Generation of broad-spectrum disease resistance by overexpression of an essential regulatory gene in systemic acquired resistance. Proceedings of the National Academy of Sciences, 95: 6531-6536. [DOI:10.1073/pnas.95.11.6531]
5. Conlon, J.M., Kolodziejek, J. and Nowotny, N. (2004). Antimicrobial peptides from ranid frogs: taxonomic and phylogenetic markers and a potential source of new therapeutic agents. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics, 1696: 1-14. [DOI:10.1016/j.bbapap.2003.09.004]
6. Flavia Cancado Viana, J., Campos Dias, S., Luiz Franco, O. and Lacorte, C. (2013). Heterologous production of peptides in plants: fusion proteins and beyond. Current Protein and Peptide Science, 14: 568-579. [DOI:10.2174/13892037113149990072]
7. Fujikawa, T., Sakaguchi, A., Nishizawa, Y., Kouzai, Y., Minami, E., Yano, S., Koga, H., Meshi, T. and Nishimura, M. (2012). Surface α-1, 3-glucan facilitates fungal stealth infection by interfering with innate immunity in plants. PLoS Pathogens, 8: e1002882. [DOI:10.1371/journal.ppat.1002882]
8. Hajiahmadi, Z., Shirzadian-Khorramabad, R., Kazemzad, M. and Sohani, M.M. (2017). Expression of cryIAb Driven by a Wound Inducible Promoter (MPI) in Tomato to Enhance Resistance to Tuta absoluta. Plant Genetic Researches, 4(2): 1-16 (In Persian). [DOI:10.29252/pgr.4.2.1]
9. Holaskova, E., Galuszka, P., Frebort, I. and Oz, M.T. (2015). Antimicrobial peptide production and plant-based expression systems for medical and agricultural biotechnology. Biotechnology Advances, 33: 1005-1023. [DOI:10.1016/j.biotechadv.2015.03.007]
10. Hunter, P.A., Darby, G., Russell, N.J. and Russell, A.D. (1995). Fifty Years of Antimicrobials: Past Perspectives and Future trends. The Press Syndicate of the University Cambridge; New York, USA.
11. Khademi, M., Nazarian-Firouzabadi, F. and Ismaili, A. (2019a). Cloning and expression of two new recombinant antimicrobial dermaseptin b1 peptides in tobacco to control the growth of human bacterial pathogens. Journal Mazandaran University, 29(176): 47-60 (In persion).
12. Khademi, M., Nazarian-Firouzabadi, F., Ismaili, A. and shirzadian-khorramabad, R. (2019b). Targeting microbial pathogens by expression of new recombinant dermaseptin peptides in tobacco Microbiologyopen online, Special issue: 1-11. [DOI:10.1002/mbo3.837]
13. Latgé, J.P. and Beauvais, A. (2014). Functional duality of the cell wall. Current Opinion in Microbiology, 20: 111-117. [DOI:10.1016/j.mib.2014.05.009]
14. Latgé, J.P. (2010). Tasting the fungal cell wall. Cellular Microbiology, 12: 863-872. [DOI:10.1111/j.1462-5822.2010.01474.x]
15. Li, Z., Zhou, M., Zhang, Z., Ren, L., Du, L., Zhang, B., Xu, H. and Xin, Z. (2011). Expression of a radish defensin in transgenic wheat confers increased resistance to Fusarium graminearum and Rhizoctonia cerealis. Functional & Integrative Genomics, 11: 63-70. [DOI:10.1007/s10142-011-0211-x]
16. Osusky, M., Osuska, L., Hancock, R.E., Kay, W.W. and Misra, S. (2004). Transgenic potatoes expressing a novel cationic peptide are resistant to late blight and pink rot. Transgenic Research, 13: 181-190. [DOI:10.1023/B:TRAG.0000026076.72779.60]
17. Oyama, L.B., Crochet, J.A., Edwards, J.E., Girdwood, S.E., Cookson, A.R., Fernandez-Fuentes, N., Hilpert, K., Golyshin, P.N., Golyshina, O.V. and Privé, F. (2017). Buwchitin: A Ruminal Peptide with antimicrobial potential against Enterococcus faecalis. Frontiers in Chemistry, 5: 51. [DOI:10.3389/fchem.2017.00051]
18. Phoenix, D.A., Harris, F., Mura, M. and Dennison, S.R. (2015). The increasing role of phos-phatidylethanolamine as a lipid receptor in the action of host defence peptides. Progress in Lipid Research, 59: 26-37. [DOI:10.1016/j.plipres.2015.02.003]
19. Nazarian-Firouzabadi, F. (2014). Manipulation of starch biosynthasis and in planta biopolymer production. Plant Genetic Researches, 4(2): 1-14 (In Persian). [DOI:10.29252/pgr.1.2.1]
20. Sohlenkamp, C. and Geiger, O. (2016). Bacterial membrane lipids: diversity in structuresand pathways. FEMS Microbiology Letters, 40: 133-159. [DOI:10.1093/femsre/fuv008]
21. Stone, S.L. and Gifford, D.J. (1997). Structural and biochemical changes in loblolly pine (Pinus taeda L.) seeds during germination and early-seedling growth. I. Storage protein reserves. International Journal of Plant Sciences, 158: 727-737. [DOI:10.1086/297484]
22. Teixeira, V., Feio, M.J. and Bastos, M. (2012). Role of lipids in the interaction of antimicro-bial peptides with membranes. Progress in Lipid Research, 51: 149-177. [DOI:10.1016/j.plipres.2011.12.005]
23. Thomma, B.P., Nürnberger, T. and Joosten, M.H. (2011). Of PAMPs and effectors: the blurred PTI-ETI dichotomy. The Plant Cell Online, 23: 4-15. [DOI:10.1105/tpc.110.082602]
24. Van den Burg, H.A., Harrison, S.J., Joosten, M.H., Vervoort, J. and de Wit, P.J. (2006). Cladosporium fulvum Avr4 protects fungal cell walls against hydrolysis by plant chitinases accumulating during infection. Molecular Plant-Microbe Interactions, 19: 1420-1430. [DOI:10.1094/MPMI-19-1420]
25. Van den Burg, H.A., Spronk, C.A., Boeren, S., Kennedy, M.A., Vissers, J.P., Vuister, G.W., de Wit, P.J. and Vervoort, J. (2004). Binding of the Avr4 elicitor of Cladosporium fulvum to chitotriose units is facilitated by positive allosteric protein-protein interactions. Journal of Biological Chemistry, 249: 16786-16796. [DOI:10.1074/jbc.M312594200]
26. Vidaver, A.K. (2002). Uses of antimicrobials in plant agriculture. Clinical Infectious Diseases, 34: S107-S110. [DOI:10.1086/340247]
27. Vlietinck, A. (1991). Screening methods for antibacterial and antiviral agents from higher plants. Methods in Plant Biochemistry, 6: 47-69.
28. Wohlkönig, A., Huet, J., Looze, Y. and Wintjens, R. (2010). Structural relationships in the lysozyme Superfamily: significant evidence for glycoside hydrolase signature motifs. PLoS One, 5: e15388. [DOI:10.1371/journal.pone.0015388]
29. Yan, R., Hou, J., Ding, D., Guan, W., Wang, C., Wu, Z. and Li, M. (2008). In vitro antifungal activity and mechanism of action of chitinase against four plant pathogenic fungi. Journal of Basic Microbiology, 48: 293-301. [DOI:10.1002/jobm.200700392]
30. Yokoyama, S., Iida, Y., Kawasaki, Y., Minami, Y., Watanabe, K. and Yagi, F. (2009). The chitin‐binding capability of Cy‐AMP1 from cycad is essential to antifungal activity. Journal of Peptide Science, 15: 492-497. [DOI:10.1002/psc.1147]
31. Zasloff, M. (2002). Antimicrobial peptides of multicellular organisms. Nature, 415: 389-395. [DOI:10.1038/415389a]
32. Zasloff, M. (2006). Defending the epithelium. Nature Medicine, 12: 607-608. [DOI:10.1038/nm0606-607]
ارسال پیام به نویسنده مسئول



XML   English Abstract   Print


Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:

Khademi M, Nazarian-Firouzabadi F. Expression and antimicrobial activity analysis of dermaseptin B1 recombinant peptides in tobacco transgenic plants. pgr 2019; 6 (1) :139-150
URL: http://pgr.lu.ac.ir/article-1-178-fa.html

خادمی میترا، نظریان فیروزآبادی فرهاد. بررسی بیان و فعالیت ضد‌میکروبی پپتید‌های نوترکیب درماسپتین B1 در گیاهان تراریخت توتون. پژوهش های ژنتیک گیاهی. 1398; 6 (1) :139-150

URL: http://pgr.lu.ac.ir/article-1-178-fa.html



بازنشر اطلاعات
Creative Commons License این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است.
دوره 6، شماره 1 - ( 1398 ) برگشت به فهرست نسخه ها
پژوهش های ژنتیک گیاهی Plant Genetic Researches
Persian site map - English site map - Created in 0.07 seconds with 40 queries by YEKTAWEB 4657